本篇論文是將Pseudomonas putida之酯水解酵素（esterase）在大腸桿菌（E. coli）大量表現。酯水解酵素可對乙醯硫代異丁胺（DL-β-acetylthioisobutyamide 簡稱ATIA）進行酵素光學分割而得到乙醯硫代異丁酸（D-β-acetylthioisobutyric acid簡稱DAT）。DAT為合成降血壓藥物Captopril的前驅物。
在以酯水解酵素進行乙醯硫代異丁胺水解時，溶液的pH值並不會有大的改變，所以酯水解酵素不會因pH值的改變而失去活性，故可以重覆再利用。固定菌體細胞在反應器的最大優點是可以省去製備純化酵素的繁雜步驟，在分離純化DAT也很容易，是一非常好的設計。

In this paper, a stereoselective esterase cloned from Pseudomonas putida was expressed in E.coli and used for optical resolution of DL-β-acetylthioisobutyamide (ATIA) to get D-β-acetylthioisobutyric acid (DAT). DAT is a precursor of an antihypertensive drug ---Captopril. During hydrolysis of DL-β-acetylthioisobutyamide by the esterase, the pH of the bulk solution was not changed. The activity of the enzyme can be maintained and reused. The advantages of using immobilized cell in the packed-bed reactor is to avoid the multiple steps of enzyme purification and immobilization. In addition, the purification of D-β-acetylthioisobutyric acid from the reaction mixture is also facilitated in the packed-bed reactor in.

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